翻译后修饰的全面分析
在生命活动中,蛋白质翻译后修饰(PTMs)是调控蛋白功能、稳定性、定位及相互作用的关键机制,广泛参与细胞信号转导、代谢调控、免疫应答、细胞周期与疾bing发生发展等多个生命活动环节。随着组学技术的发展,研究者越来越关注PTM在复杂生命系统中的协同作用,但由于修
在生命活动中,蛋白质翻译后修饰(PTMs)是调控蛋白功能、稳定性、定位及相互作用的关键机制,广泛参与细胞信号转导、代谢调控、免疫应答、细胞周期与疾bing发生发展等多个生命活动环节。随着组学技术的发展,研究者越来越关注PTM在复杂生命系统中的协同作用,但由于修
近日,一项发表在Science的工作就结合基于深度学习和物理原理的蛋白设计[2], [3],实现了自定义的构象转换蛋白设计。该设计的蛋白可以通过结合效应分子(这里用的钙离子)正构调节,也可以通过远端的氨基酸变异别构调节构象分布[1]。
BNP-45代表C末端的45个氨基酸,小鼠BNP-45包含了被认为对利钠肽(NP)生物活性至关重要的所有氨基酸残基。尽管如此,与其他BNP激素(大鼠为64%、狗为53%、猪为50%、人类为44%)进行序列比较时,其序列一致性明显低于ANF激素之间的相似性。此外