摘要：通过K48连接对目标蛋白的多泛素化是各种泛素链连接类型中研究最为透彻的。 现在已经明确，许多（如果不是全部的话）多泛素链的拓扑结构可能在调控细胞过程中发挥独特且重要的作用。然而，K48连接仍然是细胞维持蛋白质稳态的关键途径，并且对于研究在调控降解过程中发挥作用

通过K48连接对目标蛋白的多泛素化是各种泛素链连接类型中研究最为透彻的。 现在已经明确，许多（如果不是全部的话）多泛素链的拓扑结构可能在调控细胞过程中发挥独特且重要的作用。然而，K48连接仍然是细胞维持蛋白质稳态的关键途径，并且对于研究在调控降解过程中发挥作用的去泛素化酶（DUBs）以及蛋白酶体本身仍然具有吸引力。这些四聚泛素链是通过野生型泛素通过赖氨酸48的酶促连接（E2-25K）生成的。最远端的泛素在第48位赖氨酸上含有一个精氨酸替代，限制了链的长度。

纯度：通过Western blot分析，纯度> 95%

分子量：34,233.4 Da

物理状态：液体；20 mM Tris-HCl，pH 7.5，0.15 M NaCl，1 mM EDTA

数量：25 ug

溶解度：>1 mg/mL

储存：-80℃。避免反复冻融。

浓度：批次依赖，请参考分析证书或瓶签以获取实际浓度。

[干冰]K48连接的四聚泛素图片：

[干冰]K48连接的四聚泛素是研究多泛素化修饰的理想工具，为科研人员提供了高纯度、高稳定性和高特异性的实验材料，助力深入探索细胞内复杂的生物学过程。

来源：槑槑说科学